Anticuerpos (Características) _ Resumen Actualizado

 

ANTICUERPO - ANTIGENO

Los anticuerpos o también conocidos como inmunoglobulina (Ig), son proteínas circulantes que se producen en los vertebrados en respuesta a la exposición a estructuras extrañas conocidos como antígenos. Tienen especificidad para reconocer estructuras moleculares extrañas, y es justo esta característica la que los proclama como los principales mediadores de la inmunidad humoral. Además, los antígenos son aquellas sustancias capaces de ser reconocidas por los anticuerpos, y estos pueden diferenciar a más tipos de antígenos y unirse con mayor solidez.

• ·        Un dato interesante es que el ser humano produce alrededor de 2 a 3 gramos de anticuerpos al día, de estos casi dos tercios son inmunoglobulinas A (IgA), un anticuerpo gracias a los linfocitos B activados y células plasmáticas.

 

También se cuenta con estructuras que se unen al anticuerpo como:

·         Anticuerpos Ab

·         Moléculas del MHC

·         Receptores de LT

La primera de estas, tienen la mayor capacidad de discriminar entre Ag’s y se unen a ellos con mayor fuerza. De estos Ab existen dos formas: Ab unidas a membrana y los Ab secretados.

 

Estructura de los Anticuerpos:

Tiene forma de “Y”, con una región bisagra en el punto de unión de la cadena pesada con la cadena ligera, la cual como indica su nombre les otorga la flexibilidad. Cada molécula está formada por cuatro cadenas polipeptídicas unidad entre sí por puentes de disulfuro.

Posee dos cuatro cadenas, dos pesadas y dos ligeras, en conjunto con sus regiones variables y constantes, unidas por cadenas de disulfuros. También se cuenta con la zona o región bisagras, la cual es el segmento más sensible a la escisión proteolítica.

• ·        Tienen una estructura nuclear simétrica que cuenta de dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas, ambos grupos idénticos entre sí.
• ·        Las cadenas pesadas y ligeras poseen dos regiones conocidas como amino terminales variables y carboxilos terminales constante, este último media las funciones efectoras de la molécula.
• ·        La región V de la cadena pesada y la región V de la ligera formaran una zona de unión al antígeno.
• ·        La región C está separada de la zona de unión al antígeno y por ende no participara en el reconocimiento de los mismos.

Región Fab o fragmento de unión al antígeno:

Los extremos de la estructura contienen un lugar que se une al antígeno, y, por lo tanto, ayudara a reconocer los elementos extraños específicos. Está compuesta de un dominio constante y otro variable de cada una de las cadenas ligera y pesada del anticuerpo.

Región Fc o fragmento cristalizable:

El papel que desempeña la base de la “Y” consiste en modular la actividad de la célula inmunitaria; esta región está compuesta por dos o tres dominios constantes de ambas cadenas pesadas, claro está, dependiendo del anticuerpo. La Fc asegura que cada anticuerpo genere una respuesta inmune apropiada para un antígeno dado.

Características De La Región Variable Y La Región Constante.

• Región Variable: Los segmentos hipervariables poseen tres asas que sobresalen y conectan hebras de láminas β que componen los dominios V de ambas cadenas, pesadas y ligeras de Ig. Contienen 10 aminoácidos de longitud y se unen tanto las tres del dominio VL y las tres del dominio VH para formar la superficie de unión al antígeno.

• Región Constante: Pueden dividirse en distintas clases y subclases basándose en la estructura de las regiones C de sus cadenas pesadas, a las cuales se les denomina isotipos, entre los cuales se encuentran las IgA – IgD – IgE – IgG – IgM. Las cadenas pesadas de un mismo isotipo son prácticamente iguales en su secuencia de aminoácidos, es por ellos que sus funciones son similares.

 

ISOTIPOS DE ANTICUERPOS

Pueden presentarse en distintas variedades conocidas o clases. Las inmunoglobulinas difieren en propiedades biológicas, localizaciones funcionales y capacidad para reconocer diferentes tipos de antígenos.

El isotipo cambia durante el desarrollo y la activación de los linfocitos B. La IgG y la IgE secretadas y todas las Ig de membrana, independiente del isotipo, son monoméricas con respecto a la unidad básica estructural de un anticuerpo, por ende contienen dos cadenas pesadas y dos ligeras; pero, por el contrario, las formas secretadas de IgM e IgA forman complejos multiméricos que se encuentran unidas dos o más unidades estructurales de dos cadenas.

 

 

SEMIVIDA DE LOS ANTICUERPOS:

• ·         La IgE, tiene una semivida de dos días en la circulación.
• ·         La IgA, circula por tres días.
• ·         La IgM, tiene una semivida de unos 4 días
• ·         Por el contrario, la IgG circulantes tienen una semivida de entre 21 a 28 días, esto se atribuye a su capacidad de unirse al receptor específico para el FC, llamado receptor para el Fc neonatal (FcRn).
• ·         El FcRn tiene una estructura similar al de las moléculas de la clase I del MHC, pero carecen de una hendidura de unión al péptido y en tipos celulares específicos, como la placenta y el intestino neonatal.
• ·         La FcRn no dirige la IgG unos instantes y luego la devuelve a la circulación, cuando la recicla a la superficie celular y libera la IgG a un pH neutro, más adelante impedirá él envió para su degradación con la misma rapidez que las demás proteínas séricas, es por ello que la IgG tienen una larga semivida.

ANTICUERPOS MONOCLONALES

Son anticuerpos específicos frente a un solo epítopo del antígeno y cuenta con diversas funciones:

·         Identificador de marcadores fenotípicos: Es la base de clasificación de los linfocitos y otros leucocitos.

·         Inmunodiagnóstico: Mediante la identificación de anticuerpos o antígenos específicos en sangre, orina y tejido.

ANTIGENOS

Un antígeno es cualquier sustancia que pueda unirse específicamente a una molécula de anticuerpo o al receptor de linfocito T.

·         Inmunógeno: Son antígenos que estimulan respuestas inmunitarias.

·         Determinante o Epítopo: Porción del antígeno que es reconocida por los anticuerpos. A la presencia de varios epítopos se le conoce como multivalencia.

·         Parátopo: Lugar específico de unión del anticuerpo al antígeno, pertenece a la región variable de la molécula de anticuerpo o del receptor de linfocito T.

Bibliografía:

• Cañarte Alcívar, J. A. (2019). Inmunología básica, un enfoque integral. Ambato, Ecuador: Ciencia Digital 

• InmunoAprende. Antígenos y Anticuerpos: Inmunoglobulinas, Inmunógenos, Haptenos, Determinantes o Epítopos [Internet]. YouTube. 2021 [cited 2023 Feb 11]. Available from: https://www.youtube.com/watch?v=brCiEkoPgCY&t=59s