ANTICUERPO - ANTIGENO (Resumen 3)

 

ANTICUERPO - ANTIGENO

Los anticuerpos o también conocidos como inmunoglobulina (Ig), son proteínas circulantes que se producen en los vertebrados en respuesta a la exposición a estructuras extrañas conocidos como antígenos. Tienen especificidad para reconocer estructuras moleculares extrañas, y es justo esta característica la que los proclama como los principales mediadores de la inmunidad humoral. Además, los antígenos son aquellas sustancias capaces de ser reconocidas por los anticuerpos, y estos pueden diferenciar a más tipos de antígenos y unirse con mayor solidez.

• ·        Un dato interesante es que el ser humano produce alrededor de 2 a 3 gramos de anticuerpos al día, de estos casi dos tercios son inmunoglobulinas A (IgA), un anticuerpo gracias a los linfocitos B activados y células plasmáticas.
  
  

Estructura de los Anticuerpos:

Tiene forma de “Y”, con una región bisagra en el punto de unión de la cadena pesada con la cadena ligera, la cual como indica su nombre les otorga la flexibilidad. Cada molécula esta formada por cuatro cadenas polipeptídicas unidad entre si por puentes de disulfuro.

• ·        Tienen una estructura nuclear simétrica que cuenta de dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas, ambos grupos idénticos entre sí.
• ·        Las cadenas pesadas y ligeras poseen dos regiones conocidas como amino terminales variables y carboxilos terminales constante, este último media las funciones efectoras de la molécula.
• ·        La región V de la cadena pesada y la región V de la ligera formaran una zona de unión al antígeno.
• ·        La región C esta separada de la zona de unión al antígeno y por ende no participara en el reconocimiento de los mismos.

Región Fab o fragmento de unión al antígeno:

Los extremos de la estructura contienen un lugar que se une al antígeno, y por lo tanto, ayudara a reconocer los elementos extraños específicos. Esta compuesta de un dominio constante y otro variable de cada una de las cadenas ligera y pesada del anticuerpo.

Región Fc o fragmento cristalizable:

El papel que desempeña la base de la “Y” consiste en modular la actividad de la célula inmunitaria; esta región esta compuesta por dos o tres dominios constantes de ambas cadenas pesadas, claro está, dependiendo del anticuerpo. La Fc asegura que cada anticuerpo genere una respuesta inmune apropiada para un antígeno dado.

 

Características De La Región Variable Y La Región Constante.

• Región Variable: Los segmentos hipervariables poseen tres asas que sobresalen y conectan hebras de láminas β que componen los dominios V de ambas cadenas, pesadas y ligeras de Ig. Contienen 10 aminoácidos de longitud y se unen tanto las tres del dominio VL y las tres del dominio VH para formar la superficie de unión al antígeno.

 

• Región Constante: Pueden dividirse en distintas clases y subclases basándose en la estructura de las regiones C de sus cadenas pesadas, a las cuales se les denomina isotipos, entre los cuales se encuentran las IgA – IgD – IgE – IgG – IgM. Las cadenas pesadas de un mismo isotipo son prácticamente iguales en su secuencia de aminoácidos, es por ellos que sus funciones son similares.

 

ISOTIPOS DE ANTICUERPOS

Pueden presentarse en distintas variedades conocidas o clases. Las inmunoglobulinas difieren en propiedades biológicas, localizaciones funcionales y capacidad para reconocer diferentes tipos de antígenos.

El isotipo cambia durante el desarrollo y la activación de los linfocitos B. La IgG y la IgE secretadas y todas las Ig de membrana, independiente del isotipo, son monoméricas con respecto a la unidad básica estructural de un anticuerpo, por ende contienen dos cadenas pesadas y dos ligeras; pero, por el contrario, las formas secretadas de IgM e IgA forman complejos multiméricos que se encuentran unidas dos o más unidades estructurales de dos cadenas.

 

SEMIVIDA DE LOS ANTICUERPOS:

• ·         La IgE, tiene una semivida de dos días en la circulación.
• ·         La IgA, circula por tres días.
• ·         La IgM, tiene una semivida de unos 4 días
• ·         Por el contrario, la IgG circulantes tienen una semivida de entre 21 a 28 días, esto se atribuye a su capacidad de unirse al receptor específico para el FC, llamado receptor para el Fc neonatal (FcRn).
• ·         El FcRn tiene una estructura similar al de las moléculas de la clase I del MHC, pero carecen de una hendidura de unión al péptido y en tipos celulares específicos, como la placenta y el intestino neonatal.
• ·         La FcRn no dirige la IgG unos instantes y luego la devuelve a la circulación, cuando la recicla a la superficie celular y libera la IgG a un pH neutro, más adelante impedirá el envió para su degradación con la misma rapidez que las demás proteínas séricas, es por ello que la IgG tienen una larga semivida.